2023-02-14
核孔复合物(NPC)是一种超分子组合,介导物质和信息流穿过核膜(NE)。由于其特殊的尺寸和复杂性,NPC仍然是原子分辨率下结构解析最具挑战性的任务之一。
2023年1月13日,西湖大学施一公、黄高兴宇及曾超共同通讯在Current Opinion in Structural Biology 在线发表题为“Structure of the nuclear pore complex goes atomic”的综述文章,该综述总结了最近在破译NPC分子细节方面的进展,这些进展在快速发展的冷冻电镜技术、X射线晶体学和机器学习支持的结构预测方面得到了极大的进展。
最近在冷冻电镜(cryo-EM)重建、机器学习支持的结构预测和生化重建方面的突破结合起来,以前所未有的精度生成了NPC的分子模型。此外,在细胞冷冻电子断层扫描(cryo-ET)结构揭示了NPC的实质性结构动力学。这些进步使NPC大的组织原则和职能更加清晰。
另外,2023年1月2日,西湖大学施一公团队在Cell Research(IF=46)在线发表题为“LilrB3 is a putative cell surface receptor of APOE4”的研究论文,该研究表明LilrB3是APOE4的假定细胞表面受体。该研究证明APOE4,而不是APOE2,特异性地与白细胞免疫球蛋白样受体B3 (LilrB3)相互作用。LilrB3胞外结构域(ECD)的两个离散免疫球蛋白样结构域识别APOE4的N端结构域(NTD)上带正电荷的表面斑块。该原子结构揭示了两个APOE4分子如何特异性地与两个LilrB3分子结合,通过形成异质四聚体复合物将它们的细胞内信号基元靠近。与生化和结构分析一致,APOE4,而不是APOE2,以Lilrb3依赖的方式激活人类小胶质细胞(HMC3)进入促炎状态。总之,该研究确定LilrB3可能是APOE4的免疫细胞表面受体,而不是APOE2,这可能有助于理解APOE亚型的生物学功能和疾病相关性。
百度浏览 来源 : iNature
版权声明:本网站所有注明来源“医微客”的文字、图片和音视频资料,版权均属于医微客所有,非经授权,任何媒体、网站或个人不得转载,授权转载时须注明来源:”医微客”。本网所有转载文章系出于传递更多信息之目的,且明确注明来源和作者,转载仅作观点分享,版权归原作者所有。不希望被转载的媒体或个人可与我们联系,我们将立即进行删除处理。 本站拥有对此声明的最终解释权。
发表评论
注册或登后即可发表评论
登录注册
全部评论(0)